source
La lipase est largement présente chez les animaux, les plantes et les micro-organismes. Les plantes qui contiennent le plus de lipase sont les graines de cultures oléagineuses, telles que les graines de ricin et de colza. Lorsque les graines oléagineuses germent, la lipase peut travailler en conjonction avec d'autres enzymes pour catalyser la décomposition des huiles et des graisses afin de produire des sucres, ce qui donne aux graines la capacité de prendre racine. Nutriments et énergie nécessaires à la germination ; le pancréas et le tissu adipeux des animaux supérieurs contiennent plus de lipase dans le corps animal. Il y a une petite quantité de lipase dans le suc intestinal, qui est utilisée pour compléter le manque de digestion des graisses par la lipase pancréatique. Chez les animaux carnivores Le suc gastrique contient une petite quantité de butyrinase. Chez les animaux, divers types de lipases contrôlent des processus tels que la digestion, l'absorption, la reconstruction des graisses et le métabolisme des lipoprotéines ; les lipases sont plus abondantes dans les bactéries, les champignons et les levures (Pandey et al.). Étant donné qu'il existe de nombreux types de micro-organismes, ils se reproduisent rapidement et sont sujets à des variations génétiques, ils ont une plage de pH, une plage de température et une spécificité de substrat plus larges que les animaux et les plantes, et les lipases dérivées de micro-organismes sont généralement des enzymes extracellulaires sécrétées. Les principaux micro-organismes de fermentation sont Aspergillus niger, Candida, etc. Elle convient à la production industrielle à grande échelle et à l'obtention d'échantillons de haute pureté. Par conséquent, la lipase microbienne est une source importante de lipase industrielle. En général, les propriétés de la lipase provenant de différentes sources sont différentes et elle est également d'une grande importance dans la recherche théorique.
nature
La lipase est un type d'enzyme doté de diverses capacités catalytiques. Elle peut catalyser l'hydrolyse, l'alcoolyse, l'estérification, la transestérification et la synthèse inverse des triacylglycérides et d'autres esters insolubles dans l'eau. De plus, elle présente également d'autres activités enzymatiques, telles que l'activité phospholipase, lysophospholipase, cholestérol estérase, acylpeptide hydrolase, etc. (Hara ; Schmid). Les différentes activités de la lipase dépendent des caractéristiques du système réactionnel, comme la promotion de l'hydrolyse des esters à l'interface huile-eau, tandis que la synthèse enzymatique et la transestérification peuvent être réalisées en phase organique.
Français Les recherches sur les propriétés des lipases comprennent principalement des aspects tels que la température et le pH optimaux, la stabilité de la température et du pH, la spécificité du substrat, etc. À ce jour, un grand nombre de lipases microbiennes ont été isolées, purifiées et leurs propriétés ont été étudiées. Elles diffèrent par leur poids moléculaire, leur pH optimal, leur température optimale, leur pH et leur stabilité thermique, leur point isoélectrique et d'autres propriétés biochimiques (Veeraragavan et al.). En général, les lipases microbiennes ont une plage de pH et de température de fonctionnement plus large que les lipases animales et végétales, une stabilité et une activité élevées et sont spécifiques aux substrats (Schmid et al. ; Kazlauskas et al.).
La caractéristique catalytique de la lipase est que son activité catalytique est maximale à l'interface huile-eau. Sarda et Desnnelv ont découvert ce phénomène dès 1958. Les enzymes hydrosolubles agissent sur des substrats insolubles dans l'eau et la réaction se produit à l'interface de deux phases complètement différentes et séparées l'une de l'autre. C'est une caractéristique qui distingue la lipase de l'estérase. Le substrat de l'estérase (E C3.1.1.1) est hydrosoluble et son substrat optimal est l'ester formé d'acides gras à chaîne courte (inférieur ou égal à C8).
La lipase est l'une des préparations enzymatiques industrielles les plus importantes. Elle peut catalyser la lipolyse, la transestérification, la synthèse d'esters et d'autres réactions, et est largement utilisée dans le traitement du pétrole, l'alimentation, la médecine, la chimie quotidienne et d'autres industries. Les lipases de différentes sources ont des caractéristiques et des activités catalytiques différentes. Parmi elles, la production à grande échelle de lipases avec des fonctions de transestérification ou d'estérification pour la synthèse en phase organique est d'une grande importance pour la synthèse enzymatique de produits chimiques fins et de composés chiraux.
La lipase est une hydrolase à liaison ester spéciale qui agit sur les liaisons ester des triglycérides pour dégrader les triglycérides en diglycérides, monoglycérides, glycérol et acides gras.
Une enzyme est une protéine active. Par conséquent, tous les facteurs qui affectent l'activité des protéines affectent l'activité enzymatique. L'activité des enzymes interagissant avec les substrats est affectée par de nombreux facteurs tels que la température, la valeur du pH, la concentration de la solution enzymatique, la concentration du substrat, les activateurs ou inhibiteurs d'enzymes, etc.
La lipase est largement répandue parmi les micro-organismes, et ses bactéries productrices sont principalement des moisissures et des bactéries. Il existe 33 lipases publiées provenant de différentes sources adaptées au traitement des triglycérides, dont 18 proviennent de moisissures et 7 de bactéries.
La lipase peut hydrolyser les glycérides (huile, graisse) et libérer des acides gras, des diglycérides, des monoglycérides et du glycérol à différentes étapes. Les acides gras générés par hydrolyse peuvent être titrés avec une solution alcaline standard, et la valeur du titre représente l'activité enzymatique.
Mécanisme catalytique de la lipase
La lipase a une affinité pour l'interface huile-eau et peut catalyser l'hydrolyse des substances lipidiques insolubles dans l'eau à un taux élevé à l'interface huile-eau ; la lipase agit sur la couche d'interface hydrophile-hydrophobe du système, ce qui est également différent de l'estérase a caractéristique.
Les lipases de différentes sources peuvent avoir de grandes différences dans les séquences d'acides aminés, mais leurs structures tertiaires sont très similaires. Les résidus du site actif de la lipase sont composés de sérine, d'acide aspartique et d'histidine, et ils appartiennent à la classe des protéases à sérine. Le site catalytique de la lipase est enfoui dans la molécule, et sa surface est recouverte d'une structure en forme de capuchon en spirale formée de résidus d'acides aminés relativement hydrophobes (également appelés « couvercle »), qui protège le site catalytique triplet. La nature amphipathique de l'hélice α dans le « couvercle » affectera la capacité de liaison de la lipase au substrat à l'interface huile-eau, et son amphipathie affaiblie entraînera une réduction de l'activité de la lipase. La surface extérieure du « couvercle » est relativement hydrophile, tandis que la surface intérieure en regard est relativement hydrophobe. En raison de l'association entre la lipase et l'interface huile-eau, le « couvercle » s'ouvre et le site actif est exposé, ce qui améliore la capacité de liaison du substrat à la lipase. Le substrat peut facilement pénétrer dans le canal hydrophobe et se combiner au site actif pour former un complexe enzyme-substrat. Le phénomène d'activation interfaciale peut augmenter l'hydrophobicité à proximité du site catalytique, provoquant la réorientation de l'hélice α, exposant ainsi le site catalytique ; la présence de l'interface peut également permettre à l'enzyme de former une couche d'hydratation incomplète, ce qui est bénéfique pour la formation aliphatique de substrats hydrophobes. Les chaînes latérales se replient sur la surface de la molécule d'enzyme, ce qui facilite la catalyse enzymatique.
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