Qu'est-ce que la papaïne ?
Papaïne, également connue sous le nom de papaïne, est une enzyme protéolytique. La papaïne est une enzyme protéolytique à faible spécificité contenue dans Carieapaya. Elle est largement présente dans les racines, les tiges, les feuilles et les fruits de Carieapaya, et est plus abondante dans le lait immature. Le centre actif de la papaïne contient de la cystéine et est une thiol protéase. Elle présente les caractéristiques d'une activité enzymatique élevée, d'une bonne stabilité thermique, d'une santé et d'une sécurité naturelles, etc., elle est donc largement utilisée dans les industries alimentaires, médicales, alimentaires, chimiques quotidiennes, du cuir et du textile. application.
Structure et propriétés chimiques de la papaïne
Les fruits immatures de la papaye contiennent diverses enzymes protéolytiques telles que la papaïne, la chymopapaïne A, la chymopapaïne B et la papaya peptidase B. Il est connu que les structures primaires des quatre protéases à cystéine présentent un degré élevé d'homologie. Parmi elles, la papaïne est une protéase thiol qui peut hydrolyser l'extrémité carboxyle de l'arginine et de la lysine dans les protéines et les peptides, et peut hydrolyser préférentiellement les acides aminés ou les liaisons peptidiques aromatiques L-aminoacides qui ont deux groupes carboxyle à l'extrémité N de la liaison peptidique.
La papaïne est une enzyme protéolytique dont le poids moléculaire est de 23 406 et qui se compose d'une seule chaîne peptidique contenant 212 résidus d'acides aminés. Au moins trois résidus d'acides aminés sont présents dans le centre actif de l'enzyme. Il s'agit de Cys25, His159 et Asp158. Lorsque Cys25 est oxydé par des oxydants ou combiné à des ions métalliques, l'activité de l'enzyme est inhibée et l'agent réducteur cystéine (ou sulfites) ou EDTA peut restaurer l'activité enzymatique. Les six autres résidus de cystéine formaient trois paires de liaisons disulfures, et aucun d'entre eux ne se trouvait dans le site actif. Les produits à base de papaïne pure peuvent contenir : (1) de la papaïne, de poids moléculaire 21,000, représentant environ 10 % des protéines solubles ; (2) de la chymotrypsine, de poids moléculaire 26,000, représentant environ 45 % des protéines solubles ; (3) lysozyme, poids moléculaire 25,000, représentant environ 20 % des protéines solubles ; et différentes enzymes telles que la cellulase.
La papaïne est une protéase capable de décomposer les protéines dans des environnements acides, neutres et alcalins. Son aspect est une poudre blanche à jaune clair, légèrement hygroscopique ; la papaïne est soluble dans l'eau et la glycérine, et la solution aqueuse est incolore ou jaune clair, parfois blanc laiteux ; elle est presque insoluble dans les solvants organiques tels que l'éthanol, le chloroforme et l'éther. La papaïne est une endopeptidase contenant du sulfhydryle (-SH) avec des activités protéase et estérase, une large spécificité et une forte capacité d'hydrolyse pour les protéines animales et végétales, les polypeptides, les esters, les amides, etc. Mais elle peut difficilement décomposer la peptone. La valeur de pH la plus appropriée de la papaïne est de 6 à 7 (généralement 3 à 9,5 est acceptable), et elle fonctionne également dans des conditions neutres ou acides. Le point isoélectrique (pI) est de 8,75 ; la température la plus appropriée de la papaïne est de 55 à 65 degrés (généralement, elle peut être comprise entre 10 et 85 degrés), elle a une forte résistance à la chaleur et ne sera pas complètement désactivée à 90 degrés ; elle est inhibée par les oxydants et activée par les substances réductrices.
Méthode de production de la papaïne
Le produit brut est obtenu par extraction de l'émulsion du fruit immature de la papaye, coagulation, décantation et séchage. Dans l'industrie générale, les produits bruts sont principalement utilisés. Il existe trois méthodes de production de papaïne, à savoir le séchage direct à l'air chaud, le séchage par atomisation et la lyophilisation par séparation membranaire.
1.Sécher directement
La méthode de production est relativement simple et rapide, mais le produit fini n'est qu'une enzyme brute avec de nombreuses impuretés, une couleur médiocre, des micro-organismes en excès et une faible activité enzymatique, seulement 600 à 800 unités/g. Principalement utilisé par des usines individuelles, il ne peut plus répondre aux exigences de qualité, d'hygiène et de sécurité des aliments.
2. Séchage par atomisation
Cette méthode élimine d'abord certaines impuretés par centrifugation, puis sèche par atomisation. L'activité de l'enzyme produite est relativement élevée, atteignant environ 1 million d'unités/g, avec relativement peu d'impuretés et une couleur relativement blanche. Cependant, le produit colle facilement à la paroi lorsqu'il est pulvérisé, ce qui entraîne une perte importante d'activité enzymatique, une solubilité dans l'eau relativement faible et une faible stabilité de l'activité enzymatique.
3.Mséparation des membranes
Cette méthode de production permet non seulement d'éviter les défauts des deux méthodes ci-dessus, mais présente également un processus de production hygiénique et sûr et un rendement élevé. L'activité enzymatique du produit fini produit est faible et l'activité enzymatique peut généralement atteindre 2,8 à 3,5 millions d'unités/g, avec un maximum de 4 millions d'unités/g, avec une bonne stabilité de l'activité enzymatique, une grande pureté, une couleur blanche, un faible nombre de bactéries et un fonctionnement strict peut atteindre la qualité pharmaceutique.
Les conditions du processus d'extraction sont une puissance ultrasonique de 300W, un temps de traitement ultrasonique de 200s et une fraction massique de pulpe de 30%. Après une extraction améliorée par ultrasons, l'activité enzymatique est augmentée à 1,71 fois l'originale ; l'activité enzymatique est inférieure à 40 degrés et le pH est de 5,4 à 6,0. Relativement stable ; l'EDTA, le Cys et la vitamine C ont des effets activateurs sur l'activité enzymatique, le CuS04 et le ZnCl2 ont des effets inhibiteurs, tandis que le KCl, le NaCI, le CaCl2 et le MgS04 ont peu d'effet sur l'activité enzymatique.
Procédé de séparation et de purification de la papaïne : à l'aide d'un traitement de collecte préliminaire, d'une précipitation fractionnée au sulfate d'ammonium à 20 % et 40 %, d'une chromatographie sur colonne SP-sephadexC50 et d'une chromatographie sur colonne d'hydroxyapatite, la papaïne est séparée et purifiée du lait de papaye. Une enzyme pure avec une activité spécifique de 1184U/mg peut être obtenue, avec un taux de récupération d'activité de 55,79 % et une pureté de 99,31 %. C'est une papaïne de haute pureté.
Domaine d'application de la papaïne
Findustrie alimentaire
Dans l’industrie alimentaire, la papaïne peut être utilisée pour attendrir la viande, clarifier la bière, détendre les biscuits et à d’autres fins.
Clarificateur de bière
La raison principale pour laquelle la bière devient trouble lorsqu'elle est réfrigérée est que les protéines de la bière se combinent facilement avec les polyphénols pour former des complexes macromoléculaires. La papaïne contenue dans le clarificateur de bière a une large spécificité pour les protéines qui forment la turbidité. Elle peut dégrader les protéines de grande taille en petites molécules et améliorer la solubilité du complexe protéique et polyphénolique. D'autre part, la papaïne est une protéine biologiquement active qui peut former un équilibre stable avec les polyphénols qui provoquent la turbidité de la bière due à la réfrigération, empêchant ainsi la turbidité de la bière due à la réfrigération.
2.Mmanger attendrisseur
La papaïne peut cliver le collagène et les fibres musculaires de la viande pour en desserrer la structure. La papaïne étant une cystéinyl protéase, elle peut dégrader les fibres de collagène et les protéines du tissu conjonctif. Elle dégrade l'actomyosine et le collagène en peptides à petites molécules et même en acides aminés, provoquant la rupture des filaments musculaires et tendineux, rendant la viande tendre et lisse, et simplifiant la structure protéique pour la rendre plus facile à digérer et à absorber par le corps humain après consommation.
3.Adoucisseur de biscuits
La réaction enzymatique de la papaïne est utilisée pour dégrader les protéines de la pâte en peptides ou aminoases à petites molécules, ce qui réduit la résistance à la traction de la pâte, la rendant plus molle, plus plastique, moins élastique et plus facile à former. Le dosage varie en fonction de la méthode de traitement de la biscuiterie et de la teneur en protéines de la pâte. Les recherches montrent qu'il est préférable d'ajouter 0.6-10,000 unités/g par kilogramme de pâte.
Demande de recherche scientifique
La papaïne peut être utilisée dans les expériences de culture cellulaire et est utilisée pour séparer les cellules lors de la première étape de préparation de la culture cellulaire. Après avoir traité les petits morceaux de tissu avec des enzymes pendant 10 minutes, la matrice extracellulaire reliant les cellules peut être rompue ; utilisez ensuite des inhibiteurs de protéase pour arrêter la réaction afin d'empêcher la papaïne de cliver davantage les cellules elles-mêmes ; et enfin, utilisez une pipette Pasteur pour briser les morceaux de tissu en morceaux individuels. suspension cellulaire.
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